Конкурентсиз ингибиторлор Атаандашпаган ингибиторлор Атаандашпаган ингибиторлор vmax жана көрүнгөн Km экөөнү тең бирдей фактор менен төмөндөтөт [v max, i=vmax/(1 + C i/Ki), жана Km, app=K m/(1 + Ci/ /Ki)] Km азайышы ES + I ⇔ ESI реакциясынан келип чыгат, бул ЭСтин көлөмүн түзөт жана E + S ⇔ ES тең салмактуулугун оңго жылдырат. https://www.sciencedirect.com › uncompetitive-inhibitor
Конкурентсиз ингибитор - сереп | ScienceDirect Темалар
эркин ферментке эмес, бир гана фермент-субстрат комплекси менен байланышат жана алар ккатты да, Km да азайтат (Км азайышы алардын катышуусун тартып жатканынан келип чыгат. система эркин ферменттен фермент-субстрат комплексине карай).
Эмне үчүн атаандашпаган ингибиторлор Км таасир этпейт?
Конкурент эмес ингибитор кошулганда Vmax өзгөрөт, ал эми Км өзгөрүүсүз калат. … Конкуренттүү эмес ингибирлөөдө ингибитор аллостерикалык аймакка байланышат жана фермент-субстрат комплексинин химиялык реакцияны жүргүзүүсүнө жол бербейт Бул ферменттин Km (жакындыгы) таасирин тийгизбейт (үчүн субстрат).
Атаандаш ингибиторлор Км таасир этеби?
Атаандаш ингибиторлор ES менен эмес, E менен гана байланыша алат. Алар субстраттын туташуусуна тоскоол болуу менен Km көбөйтөт, бирок алар Vmax таасир этпейт, анткени ингибитор ESтеги катализди өзгөртпөйт, анткени ал ES менен байланыша албайт.
Кайтарылгыс ингибиторлор Км жана Vmax кандайча таасир этет?
Эгер кайтарылгыс ингибитор ферменттин концентрациясынан аз болсо, кайра кайтарылгыс ингибитор Km таасирин тийгизбейт жана Vmaxти төмөндөтөт. Кайтарылгыс ингибитордун концентрациясы ферменттин концентрациясынан жогору болсо, катализ болбойт.
Атаандаштыксыз бөгөт коюуда Vmax жана Km эмне болот?
Ферменттик ингибициянын үчүнчү түрү – бул атаандашсыз ингибиция, ал Vmax жана кыскарган Км кызыктай касиетке ээ. … Ошентип, парадоксалдуу түрдө, атаандаштыкка жараксыз ингибирлөө Vmaxту азайтат жана ферменттин анын субстратына жакындыгын жогорулатат.
